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Unterschied zwischen Hämoglobin und Myoglobin

Die Fähigkeit des bindenden Sauerstoffmoleküls mit den Hämproteinen macht den Unterschied in beiden Molekülen aus. Hämoglobin wird als tetrameres Hämoprotein bezeichnet, während Myoglobin als monomeres Protein bezeichnet wird. Hämoglobin kommt systematisch im ganzen Körper vor, während Myoglobin nur im Muskelgewebe vorkommt.

Hämoglobin besteht aus Protein und prothetischer Gruppe und ist bekannt für den Transport von Sauerstoffpigmenten. Es ist der wichtigste Teil, um das Leben zu erhalten, da es sowohl Sauerstoff als auch Kohlendioxid durch den Körper transportiert.

Myoglobin wirkt nur für Muskelzellen, indem es Sauerstoff vom RBC erhält und ihn weiter zu einer mitochondrialen Organelle von Muskelzellen transportiert. Anschließend wird dieser Sauerstoff zur Zellatmung verwendet, um Energie zu erzeugen. In diesem Artikel werden wir die bemerkenswerten Punkte betrachten, die das Hämoglobin und das Myoglobin unterscheiden.

Vergleichstabelle

VergleichsbasisHämoglobinMyoglobin
Anzahl der KettenHämoglobin hat 4 Ketten von zwei verschiedenen Typen - Alpha und Beta, Delta, Gamma oder Epsilon (abhängig von der Art des Hämoglobins).Es enthält einzelne Polypeptidketten.
Art der StrukturEin Tetramer.Ein Monomer.
BindetBindet CO2, CO, NO, O2 und H +.Bindet fest und fest an O2.
Ihre AnwesenheitSystemisch am ganzen Körper.In Muskelzellen.
Arten von KurvenSigmoid-Bindungskurve.Hyperbolische Kurve.
Auch bekannt alsHb.
Mb.
RolleHämoglobin wird zusammen mit Blut zum ganzen Körper transportiert und transportiert Sauerstoff.Myoglobin versorgt nur die Muskeln mit Sauerstoff, was zum Zeitpunkt des Sauerstoffmangels hilfreich ist.
Konzentration im BlutHoch in RBC.Niedrig.

Definition von Hämoglobin

Hämoglobin ist das Hämproteinmolekül in roten Blutkörperchen, das Sauerstoff von der Lunge zum Körpergewebe transportiert und Kohlendioxid vom Gewebe zurück in die Lunge zurückführt.

Hämoglobin hat eine geringere Affinität zur Bindung von Sauerstoff und seine Konzentration ist in RBC (roten Blutkörperchen) höher. Wenn Sauerstoff an die erste Untereinheit des Hämoglobins bindet, ändert er sich in die quaternäre Struktur des Proteins und erleichtert so die Bindung anderer Moleküle.

Es sollte ein Standard-Hb-Spiegel im Körper vorhanden sein, der je nach Alter und Geschlecht der Person sehr unterschiedlich sein kann. Anämie ist der Zustand, bei dem der Gehalt an Hb oder roten Blutkörperchen im Blut sinkt.

Struktur von Hämoglobin

Hämoglobin enthält eine Hämgruppe, die ein Protein ist und nichtkovalent gehalten wird . Der Unterschied liegt im Globin-Teil, der die unterschiedliche Anordnung der Aminosäuren bei verschiedenen Tieren aufweist.

' Häm ' ist das zentrale Eisen, das mit vier Pyrrolringen verbunden ist. Das Eisen liegt in Form eines Eisen (III) -Ions vor, während die Pyrrolringe über Methylenbrücken gebunden sind.

Globin - der Proteinteil, ist ein Dimer des Heterodimers (Alpha-Beta), was bedeutet, dass vier Proteinmoleküle verbunden sind, in denen zwei Alpha-Globulin- und zwei andere Beta-, Delta-, Gamma- oder Epsilon-Globulin-Ketten vorhanden sein können, abhängig von der Art des Hämoglobins. Diese Globulinkette enthält eine Porphyrinverbindung, die Eisen enthält.

Hämoglobin (Menschen) besteht aus zwei Alpha- und zwei Beta-Untereinheiten, wobei jede Alpha-Untereinheit 144 Reste und die Beta-Untereinheit 146 Reste aufweist. Es hilft beim Transport von Sauerstoff durch den Körper.

Bedeutung von Hämoglobin

  • Es gibt dem Blut Farbe.
  • Hämoglobin wirkt als Träger für den Transport von Sauerstoff und Kohlendioxid.
  • Es spielt eine Rolle im Erythrozytenstoffwechsel.
  • Sie wirken als physiologisch aktive Kataboliten.
  • Hilft bei der Aufrechterhaltung des pH-Werts.

Arten von Hämoglobin

  • Hämoglobin A1 (Hb-A1).
  • Hämoglobin A2 (Hb-A2).
  • Hämoglobin A3 (Hb-A3).
  • Embryonales Hämoglobin.
  • Glykosyliertes Hämoglobin.
  • Fötales Hämoglobin (Hb-A1).

Definition von Myoglobin

Myoglobin ist eine Art Hämprotein, das als intrazellulärer Speicherort für Sauerstoff dient. Während des Sauerstoffmangels wird der als Oxymyoglobin bezeichnete gebundene Sauerstoff aus seiner gebundenen Form freigesetzt und für andere Stoffwechselzwecke weiter verwendet.

Da Myoglobin eine Tertiärstruktur aufweist, die in Wasser leicht löslich ist, sind seine Eigenschaften, die auf der Oberfläche der Moleküle freiliegen, hydrophil, während diejenigen Moleküle, die in das Innere des Moleküls gepackt sind, hydrophober Natur sind. Wie bereits diskutiert, handelt es sich um ein monomeres Protein mit einem Molekulargewicht von 16.700, was einem Viertel des Hämoglobins entspricht.

Struktur des Myoglobins

Es besteht aus nicht helikalen Regionen von A bis H, bei denen es sich um rechtshändige Alpha-Helices handelt, und einer Anzahl von 8. Obwohl die Struktur von Myoglobin der von Hämoglobin ähnlich ist.

Myoglobin hat auch das Protein Häm, das Eisen enthält und den Proteinen eine rote und braune Farbe verleiht. Es existiert in der Sekundärstruktur eines Proteins mit einer linearen Kette von Aminosäuren. Es enthält eine Untereinheit von Alpha-Helices, und Beta-Faltblätter und das Vorhandensein einer Wasserstoffbindung markierten seine Stabilisierung.

Myoglobin hilft beim Transport und bei der Speicherung von Sauerstoff in Muskelzellen, was bei der Arbeit der Muskeln hilft, indem es Energie liefert. Die Sauerstoffbindung ist enger mit Myoglobin, da sich venöses Blut fester verbindet als Hämoglobin.

Myoglobin kommt hauptsächlich in Muskeln vor, was für die Organismen bei Sauerstoffmangel nützlich ist. Wale und Robben enthalten viel Myoglobin. Die Effizienz der Sauerstoffzufuhr ist im Vergleich zu Hämoglobin geringer.

Bedeutung von Myoglobin

  • Myoglobin hat eine starke Affinität zur Bindung an Sauerstoff, wodurch es in der Lage ist, es effektiv in den Muskeln zu speichern.
  • Es hilft dem Körper bei der Sauerstoffmangelsituation, insbesondere in der anaeroben Situation.
  • Tragen Sie Sauerstoff zu den Muskelzellen.
  • Helfen Sie auch bei der Regulierung der Körpertemperatur.

Hauptunterschiede zwischen Hämoglobin und Myoglobin

Beide Moleküle haben eine Sauerstoffbindungsfähigkeit, wie oben diskutiert, im Folgenden sind die Hauptunterschiede aufgeführt.

  1. Hämoglobin hat vier Ketten von zwei verschiedenen Typen - Alpha und Beta, Gamma oder Epsilon (abhängig von der Art des Hämoglobins) und bildet eine Struktur aus Tetramer, während Myoglobin eine einzelne Polypeptidkette enthält, die als Monomer bezeichnet wird, obwohl beide das Zentralion als haben Eisen und Ligand der Bindung als Sauerstoff.
  2. Hämoglobin bindet an O2, CO2, CO, NO, BPH und H +, während Myoglobin nur an O2 bindet.
  3. Es versorgt Hämoglobin zusammen mit Blut systemisch über den ganzen Körper, während Myoglobin nur die Muskeln mit Sauerstoff versorgt.
  4. Hämoglobin, das auch als Hb bekannt ist, ist in RBC in höherer Menge vorhanden als Myoglobin, das auch als Mb bekannt ist .
  5. Hämoglobin wird zusammen mit Blut in alle Körperteile transportiert und hilft auch beim Sauerstofftransport. Myoglobin versorgt die Muskeln nur mit Sauerstoff, was hilfreich ist, wenn das Blut viel Sauerstoff benötigt.

Ähnlichkeiten

Beide enthalten eisenhaltiges Protein als zentrales Metall.
Beide sind globuläres Protein.
Beide haben den Liganden als Sauerstoff (O2).

Fazit

Wir können also sagen, dass Hämoglobin und Myoglobin aufgrund ihrer Fähigkeit, Sauerstoff zu binden, gleichermaßen und physiologisch wichtig sind. Dies waren die ersten Moleküle, deren dreidimensionale Struktur durch Röntgenkristallographie entdeckt wurde. Anomalien in den Bestandteilen können zu schweren Krankheiten und Störungen führen.

Hämoglobin und Myoglobin unterscheiden sich in den Bindungsaffinitäten zu Sauerstoff. Ihr zentrales Metallion ist jedoch dasselbe, zusammen mit denselben Ligandenbindungsmolekülen. Sie sind beide wichtig für den Körper, da man sich ohne sie das Leben nicht vorstellen kann

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